高中生物浙科版必修1 分子与细胞第三节 酶图片课件ppt

这是一份高中生物浙科版必修1 分子与细胞第三节 酶图片课件ppt，共19页。PPT课件主要包含了反应物性质ΔGo，四酶促反应动力学，假设1，假设2，假设3，2KM值意义，Kcat，ET已知，1竞争性抑制，2非竞争性抑制等内容，欢迎下载使用。
酶的基本概念吉布斯自由能酶可加速反应速率米氏方程与酶促动力学酶活性的抑制作用
一.酶是生物催化剂（1）高效性：以数量级的方式增加反应倍数（2）特异性：不同酶的特异性不同（主要取决于酶的三维构象，酶活性中心处的结合位点决定）
1.1.酶的辅助因子 酶：单纯酶和结合酶 结合酶=全酶=酶蛋白 + 辅因子 辅助因子：金属（辅基）和小分子有机物（辅酶） 辅酶：可以用透析法除去的小分子有机物（非共价键），一种辅酶可以与多种酶结合，这一类酶往往有相似的催化机制。 辅基：难以用透析法除去的小分子物质（共价键）
1.2.酶可以实现不同形式能量的转换 光合作用ATP酶：光能→化学能 肌球蛋白酶：化学能→机械能
1.3.酶的分类与命名 酶的分类：6大类 习惯命名法：共同名字（胰腺→胰蛋白酶），底物+酶（ase）eg：ATP水解酶，ATP合成酶 系统命名法：EC
二.吉布斯自由能 1. 自布斯自由能变（ΔG）：决定反应是否自发 2. 促使底物转化为产物所需能量（活化能）：决定反应速率
2.1.自布斯自由能变（ΔG）决定反应自发性，但不决定反应速率 ΔG＜0，自发，放热 ΔG＝0，平衡 ΔG＞0，不自发，吸热 ※ ΔG只与反应底物和产物最终状态有关，与反应途径无关 ※ ΔG只能判断反应是否自发，无法判定反应速率，反应速率与反应活化能相关2.2.标准自由能变与反应常数相关
ΔG：标准自由能变 R：气体常数 T：绝对温度（K）标准条件下的自由能变（ ΔG ）：一个大气压下，A、B、C、D浓度均为1ml/L时的自由能变，对于某一确定的反应， ΔG 是常数，只与反应物性质有关
替换 R=1.978×10-3kcal/ml·deg T=298K
假设平衡时，298k下，K´eq=0.0475
初始DHAP：2×10-4M初始GAP：3×10-6M
1. 即使ΔG ´ ＞0， ΔG也可以小于02. ΔG ´与ΔG大小关系主要取决于反应物浓度3. 决定反应方向的是ΔG，而不是ΔG ´4. 即使ΔG ´ ＞0，可以调节反应物浓度改变反应方向
三. 酶通过促进活化状态的形成加速反应速率
酶与底物结合改变反应途径 → 降低活化能 → 更多底物达到活化态 →加速反应 → 催化的本质是酶与“过渡状态”特异性的结合
3. 1.酶-底物复合体的形成是酶催化反应的第一步
许多酶催化反应都是首先通过与底物形成复合体（ES），酶与底物特异性结合的区域即酶的活性位点，大多数酶对底物都具有高度选择性，事实上，酶的催化特异性主要是酶对底物结合的特异性决定的。
（1）反应速率随着底物浓度增加而增加，但会达到饱和状态，所有的催化位点被占据；无酶催化的反应则不会出现类似饱和状态
（3）底物类似物竞争性结合酶形成底物复合体
（2）X-ray 衍射底物类似物-酶
3. 2.酶活性中心的特点
（1）酶的活性中心是由整个氨基酸序列中的不同部分组成的 “三维缝隙”。（2）酶的活性中心占整个酶的相对较小体积：酶的体积很大，一般超过100氨基酸，分子量大于10kd，直径大于25 Å ，而活性中心体积相对较小，其余“extra”氨基酸并不与底物接触，但是作为结构支架可促使活性中心三维空间结构的形成，此外也可作为酶的调节区域。（3）酶的活性中心是位于含有非极性残基的疏水“clefts”或“crevices”中，有时也含有极性氨基酸。（4）底物与酶通过多种弱引力结合：静电作用，范德华力，疏水作用和氢键等。（5）酶与底物结合的特异性主要取决于活性中心位点原子构象排列。
酶的活性中心由底物结合域和催化中心构成，底物与酶活性中心的反应就是促进“过度状态”形成的过程
催化速率（V0）：定义为单位时间内底物消耗量或产物的生成量，通常以产物生成量为准。催化速率随底物浓度的变化而变化，当底物浓度增加时，V0也随之增加，直到达到最大值后趋于平缓。
米氏方程：底物浓度与反应速率的关系方程三大假设：1.测定的速度为反应初速度：即时间趋于0时的速度，故在该过程中可以不考虑底物P的生成和其逆反应 2.存在ES的稳态过程：一定时间段内ES生成量等于ES解离量（注：区别于反应的平衡状态） 3.底物S的量远大于酶E的量，因此ES的形成不会明显降低S的量
Time → 0V0 = 初速度
4. 1 KM和Vmax意义
（1）根据这个公式很容易求得KM和Vmax
10-7＜KM＜10-1M
KM：底物种类 反应环境：pH，温度，离子强度
KM越大，E-S结合力越弱KM越小，E-S结合力越大
2.反应出酶活性位点一半被底物饱和时的底物浓度
3.反应出酶-底物复合体ES的解离常数，体现酶对底物的亲和力大小
1. KM是酶的特征常数之一 只与酶的性质（和结构）有关，而与酶浓度无关，不同的酶，Km值不同。 与底物种类和反应环境（ pH，温度，离子强度）有关。
（3）Vmax：可以揭示单位酶分子的转换常数（ Kcat ） 单位酶分子的转换常数（ Kcat ）：当全部酶分子被底物饱和时，单位时间内由一个酶分子所转换生成的产物数量，数值上等于K2，此时也K2也被成为Kcat。
当全部酶分子被底物饱和时（[S] ≫ [E] T ），即V0=Vmax
4. 如果一种酶有几种底物，就有几种KM值，KM值最小的底物称该酶的最适底物。 KM值还受pH及温度影响，因此KM值作为常数是在一定条件下而言的。
5. KM值随不同底物而异的现象可以帮助判断酶的专一性，并有助于研究酶的活性中心。
Kcat越大表示酶的催化效率越高
4. 2 酶催化常数：Kcat/KM
0.01＜[S]/KM＜1，当[S] ≪ KM
Kcat越大，KM越小，表示酶的催化效率越高
4. 2 米氏常数的测定
双倒数作图法:　　实验时固定[E]T，选择不同的[S]，测定其相应的V0，求出两者倒数，以1/V0对1/[S]作图绘出直线，斜率= KM/Vmax。
4. 3 大多数生化反应包含多个底物
双替代：在双替代反应中，酶还未与所有底物结合完就有反应产物的产生
多底物反应可以分为两类：连续替代和双替代
连续替代：所有底物都与酶结合后再生成产物，因此酶会与两种底物结合形成一个三聚复合体，按照底物与酶结合的顺序，连续替代又可分为有序和随机替代两种
五.酶抑制剂对酶活的影响
1.不可逆抑制：抑制剂与酶结合是一种不可逆反应，酶与抑制剂结合牢固，很难解离，可分为三种。药物：盘尼西林-转肽酶。2.可逆抑制：酶与抑制剂结合后很容易解离 （1）竞争性抑制：抑制剂与底物竞争性结合酶的活性位点，减少了底物与酶活性中心结合的机会，降低了催化底物的酶量，当底物浓度增加时可以消除抑制作用。 （2）非竞争性抑制：此类抑制剂和底物与酶的结合没有竞争性，与底物的结合位点不同，通常与酶的活性中心以外的部位结合，这种结合引起酶分子构象变化，致使活性中心的催化作用降低，不能通过增加底物浓度而消除抑制作用。 （3）反竞争性抑制：抑制剂不与游离酶结合，只与底物-酶复合体结合形成三元复合物，导致不能释放出产物。
5.1 竞争性和非竞争性抑制有不同的酶动力学
KM增大，Vmax不变Kcat不变，Kcat/Km降低
KM不变，Vmax减小Kcat降低，Kcat/Km降低
酶是一种高效且特异的催化剂 几乎所有的酶都是蛋白质，具有高效性和特异性。酶可以极大提高反应速率，大多数酶催化反应需要辅助因子的参与，辅助因子为金属离子或者维他命衍生的有机小分子。吉布斯自由能是一种有用的动力学工具 G，ΔG，ΔG ´，酶不改变自由能变，只改变反应速率。酶通过降低活化能、促进“活化状态”的形成加速反应米氏方程计算酶动力学 V0，Vmax，KM，Kcat，Kcat/KM酶可以被不同类型分子抑制 不可逆，可逆性竞争型（KM增加，Vmax不变），可逆性非竞争型（ KM不变，Vmax降低）