2025届高三生物一轮复习课件21:降低化学反应活化能的酶(第2课时)
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这是一份2025届高三生物一轮复习课件21:降低化学反应活化能的酶(第2课时),共33页。PPT课件主要包含了酶在细胞中的分布,高效性,酶降低的活化能,反应过程,产物生成量,反应平衡点,无机催化剂,没有催化剂,底物剩余量,空白对照等内容,欢迎下载使用。
知识点25:酶的特性(与无机催化剂相比)
细胞中的各类化学反应能有序进行
①光合作用有关的酶分布在叶绿体内②呼吸作用有关的酶分布在细胞质基质和线粒体内… …
与无机催化剂相比,酶的催化效率更高。
酶的催化效率是无机催化剂的107~1013倍。
酶能显著降低化学反应的活化能。
无机催化剂降低的活化能
酶降低活化能的作用更显著
①与②对照说明酶具有高效性
①与③对照不能说明酶具有高效性
催化剂不能改变反应的平衡点,只能加快到达平衡点(缩短到达平衡点的时间)
比较过氧化氢在不同条件下的分解
Fe3+能加快过氧化氢分解的速率
过氧化氢酶加快过氧化氢分解的速率
每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
①专一性高如:①脲酶除了催化尿素分解,对其他化学反应也不起作用。 ②碳酸酐酶只能作用于碳酸
不同的酶专一性高低不同。
②专一性低如:①胰凝乳蛋白酶不仅能够水解蛋白质还能水解酯。 ②RuBP羧化/加氧酶既能催化RuBP与CO2反应也能催化RuBP与O2反应。
表示如下(图1和图2)
A表示酶,因为:____________________________________。
图1中B、E、F三种底物同时存在时,酶只催化底物B,原因是:__________________________________________________________
底物B的结构与酶的结构吻合,能够结合在一起
酶与底物结合后,其结构会发生改变,当产物释放后,酶的结构又恢复原状,可重新与新的底物结合(重复利用)。
酶A只能催化底物A不能催化底物B酶B只能催化底物B不能催化底物A
淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用
底物的种类(淀粉、蔗糖)
底物是否被催化(是否产生还原糖)
淀粉、蔗糖和酶的量反应的温度等。
能否用碘液对实验结果进行检测?
不能,因为碘液无法检测蔗糖是否发生水解
溶液的温度和pH都对酶活性有影响。与无机催化剂相比,酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
酶在适宜温度和适宜pH下活性最高。
酶制剂在____________________条件下保存。
酶催化特定化学反应的能力称为酶活性。酶活性可用在一定条件下酶所催化某一化学反应的速率表示。
细菌和真菌体内的酶最适温度
差别较大,有的可高达70 ℃。
例外,胃蛋白酶的最适pH为1.5
恒温动物体内酶的活性不会随着外界温度变化而变化。
用淀粉酶探究温度对酶活性的影响
温度(低温、适温、高温)
淀粉是否被催化(淀粉被催化水解的程度)
淀粉和淀粉酶的量反应时间、pH等
淀粉和酶在各自温度下保温后再混合
加入碘液,观察颜色变化的深浅
各自在所控制的温度下处理一段时间
相应温度的淀粉和淀粉酶混合
在各自所控制的温度下保温一段时间
滴加碘液,观察颜色变化
②能否用斐林试剂对实验结果进行检测?
①能否用过氧化氢酶和过氧化氢来探究温度对酶活性的影响?
因为过氧化氢本身受热易分解,会对实验结果造成干扰。
该实验的自变量是温度,用斐林试剂检测时需要水浴加热,这样会干扰自变量。
残余酶活性是指将酶在不同温度下保温足够长时间,然后在最适温度下测得的酶活性
在高温淀粉酶运用到工业生产前,需对该酶的最佳温度范围进行测定。图中的曲线①表示酶在各种温度下酶活性相对最高酶活性的百分比。将酶在不同温度下保温足够长的时间,再在酶活性最高的温度下测其残余酶活性,由此得到的数据为酶的热稳定性数据,即图中的曲线②
根据图中的数据,判断该酶使用的最佳温度范围是:__________
用过氧化氢酶探究pH对酶活性的影响
pH(低pH、适宜pH、高温)
过氧化氢和过氧化氢酶量反应的时间、温度等
空白滤纸片的目的是什么?
排除pH本身对过氧化氢分解的影响
如果滤纸片上浮不明显,可用以下装置
将反应小室旋转180°,让过氧化氢与滤纸片接触每隔30s读取量筒中水平米面刻度一次,共记录四次。
抑制剂和激活剂对酶活性的调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的,催化此物质生成的第一步的酶往往被它们终端产物抑制。
激活剂大部分是无机离子或简单的有机化合物,如 CI-是唾液淀粉酶的激活剂。
酶会影响细胞代谢的过程,下列叙述正确的是( )A. 细胞代谢的终产物可反馈调节相关酶活性,进而调节代谢速度B. 激素都是通过影响细胞内酶活性来调节细胞代谢C. 酶制剂可在较低的温度和较低pH下长期保存D. 酶的催化效率一定比无机催化剂高
1.酶原是酶的无活性前体。在特定蛋白水解酶的催化下,对酶原的肤链进行切割,形成酶的活性部位,变成有活性的酶,称为酶原的激活,酶原的激活是一个不可逆的过程。
2.酶原的激活参与多种生理过程,如由胰腺细胞合成的胰蛋白酶原进入小肠后,由肠肽酶催化,切除氨基端的6肽,引起剩余多肽的构象变化,形成酶的活性部位,酶原转变为有活性的胰蛋白酶。
3. 消化酶以酶原的形式存在具有重要的生理意义,例如在胰中,众多消化酶以没有活性的酶原形式存在,可保护胰腺细胞不被其水解破坏。
影响酶促反应速率的因素
1.底物浓度对酶促反应速率的影响
酶的浓度和酶的活性限制
该底物浓度时增加酶浓度为2X
该底物浓度时改变温度为37℃
2.酶浓度对酶促反应速率的影响
3.抑制剂对酶促反应速率的影响
竞争性抑制剂的化学结构与底物相似,因而能与底物竞争与酶活性部位的结合,当抑制剂结合于酶的活性部位后,底物被排斥在酶活性部位之外,导致酶促反应被抑制。
竞争性抑制剂的抑制作用可以通过增大底物浓度来抵消其抑制作用,
非竞争性抑制剂的抑制作用不能通过增大底物浓度来抵消其抑制作用。
酶可同时与底物及这类抑制剂结合,且底物和非竞争性抑制剂与酶的结合能力互不影响,但形成的三元复合物不能进一步分解为产物,导致酶促反应被抑制。抑制剂的结合位点与底物结合位点不同。
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